아미노산 화학식은 무엇인가요?
생화학
아미노산(amino acid)은 생물의 몸을 구성하는 단백질의 기본 구성단위이다. 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 아미노산이 생성되는데, 아미노산은 아미노기와 카복시기를 포함한 모든 분자를 지칭한다. 화학식은 NH2CHRnCOOH(단, n=1~20)이다. 아미노산
아미노산(영어: amino acid)은 생물의 몸을 구성하는 단백질의 기본 구성단위이다. 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 아미노산이 생성되는데, 아미노산은 아미노기와 카복시기를 포함한 모든 분자를 지칭한다. 화학식은 NHCHRCOOH(단, n=1~20)이다 아이소류신
아이소류신(, 아이소류신, 생략하여 IIe, 혹은 I로 쓰기도 한다)은 알파 아미노산으로 화학식은 HOCCH(NH)CH(CH)CHCH이다. 아이소류신은 필수 아미노산이며, 이 뜻은 사람은 이걸 합성하지 못하며, 아이소류신을 섭취해야만 된다는 뜻이다. 아이소류신의 코돈은 AUU, AUC, AUA가 있다.
TCA 회로
많은 비필수 아미노산의 탄소 골격은 시트르산 회로의 중간생성물로부터 만들어진다. 시트르산 회로의 중간생성물로부터 형성된 α-케토산을 아미노산으로 전환시키기 위해 피리독살 인산이 보조 인자인 아미노기 전이반응에서 글루탐산의 아미노기를 α-케토산으로 전이시킨다. 이 반응에서 글루탐산은 시트르산 회로의 중간생성물인 α-케토글루타르산으로 전환된다. 아미노산 합성을 위해 탄소 골격을 제공할 수 있는 중간생성물에는 아스파르트산, 아스파라긴을 형성하는 옥살아세트산과 글루타민, 프롤린, 아르지닌을 형성하는 α-케토글루타르산이 있다. 아데노신
아데노신()은 아데닌이 리보스(리보푸라노스)의 일부에 β-N9-글리코사이드 결합으로 이어져 있는 뉴클레오사이드이다. 아데노신 삼인산과 아데노신 이인산의 형태로 생화학적인 작용에 기여한다. 아미노글리코사이드
아미노글리코사이드(aminoglycoside)는 아민이 변형된 글리코사이드(배당체)로 구성된 분자 또는 그 일부를 말한다. 여러 가지 아미노글리코사이드가 특정 형태의 세균에 효과적인 항생제로서 작용하며, 아미카신, 아르베카신, 젠타마이신, 카나마이신, 네오마이신, 네틸마이신, 파로모마이신, 스트렙토마이신, 토브라마이신 등이 이에 포함된다. 필수 아미노산
사람은 일반적으로 다음 여덟 종류의 아미노산을 필요로 한다.
그 외에 시스테인과 티로신, 아르기닌, 히스티딘은 유아와 성장기 어린이에게 필요하다. 글루타민, 글리신, 시스테인, 아르기닌, 세린, 티로신, 프롤린은 체내에서 합성이 되기는 하지만, 그 양이 충분치 않아 음식으로 섭취해야 해서 준필수 아미노산이라 부르기도 한다. 카이랄성 (화학)
/ 표기법은 (+)/(−) 표기법 내지는 d/l 표기법과 관계가 없다. 즉, 가 반드시 d- 라거나 이 반드시 l- 인 것은 아니다. 단백질에서 흔히 발견되는 19개의 L-아미노산 중 9개는 d- 즉 우회전성이며, D-프럭토스는 다른 이름으로 l-프럭토스 즉 좌회전성이다.
일반적인 α-아미노산에 있어 /을 구분짓는 다른 방법은 일명 "CORN" 규칙을 적용하는 것이다. α-아미노산은 아미노기(-NH), 카복시기(-COOH)가 하나의 탄소 원자에 붙어 있는 아미노산으로, 해당 탄소 원자가 입체중심으로 작용한다. 따라서 CORN 규칙은, 카이랄 중심인 탄소 주변에 카복시기(COOH), 치환기(R), 아미노기(NH)의 순서를 따지는 것이다. 만약 수소 원자를 관측자에서 멀리 두었을때, 해당 순서가 시계방향이라면, 형 거울상 이성질체이며, 반시계방향이라면 형 거울상 이성질체이다. 그림의 트레오닌에 있어 탄소 원자를 중심으로 카복시기, 치환기, 아미노기가 반시계 방향이므로, L-트레오닌이 된다. 트리스(히드록시메틸)아미노메테인
트리스(히드록시메틸)아미노메탄 또는 트리스(히드록시메틸)아미노메테인은 공식 (HOCH)CNH를 갖는 유기 화합물이며 일차 아민이다. 줄여서 간단히 트리스(tris)라고도 부르며 Trisamine, Trometamol, Tribase, Trizma™, THAM으로도 알려져 있다. 트리스는 생화학과 분자생물학 분야에 널리 쓰이고 있다. 생화학 분야에서 트리스는 TAE와 TBE와 같은 완충 용액의 요소로 쓰이며 특히 핵산 용액을 위해 쓰인다. 또한 일차 표준 물질(Primary Standard)이기도 한데, 오래 두어도 안정하고 순도가 높다는 등의 실험상의 이점 덕분이다. 트리스는 또한 TAE 혹은 TBE 완충제의 요소로써 분자생물학에 응용되는데, TAE, TBE 완충제는 아가로스 겔 전기영동을 수행할 때 쓰이는 일반적인 완충제이기 때문이다. 항체
5가지(γ, δ, α, μ, ε) 종류가 있으며 중사슬이 항체의 종류를 결정짓는다. α와 γ는 450개, μ 와 ε는 550개의 아미노산으로 구성되어 있다. 중사슬에는 두 영역 즉 가변 영역과 불변 영역이 있다. 가변 영역은 항체가 만들어지는 B세포(형질 세포)에 따라 달라지며 같은 세포에서 만들어지는 항체의 가변영역은 모두 동일하다. 불변 영역은 항체의 종류가 같을 때만 동일하다. γ, α, δ 는 3개의 불변 영역이 있고 구부러지는 영역을 가지고 있지만 μ, ε는 4개의 불변 영역을 가지고 있다. 모든 중사슬의 가변 영역은 한 군데만 있으며 110개 정도의 아미노산으로 구성되어 있다. 가변 영역은 아미노산으로 서로 연결된다. 단백질 서열
단백질 서열은 단백질의 구성요소인 아미노산 20개로 이루어진 서열을 말한다. 생명현상을 결정짓는 가장 중요한 정보를 가진 서열이다. 아조 화합물
아조 화합물 ()은 기능성 그룹 R-N=N-R'을 지닌 화합물이다. 여기서 R 과 R' 은 각각 아릴 또는 알킬이다. N=N 그룹은 아조 그룹이라 불리지만 HNNH는 디이미드라 불린다. 더욱 안정된 변종은 두가지 아릴 그룹을 포함한다. 아조라는 이름은 질소라는 프랑스어 아조테에서 나왔다. 아미노산
곁사슬 수소원자뿐인 글라이신(glycine)을 제외하고, 다른 아미노산은 모두 두가지 광학 활성을 가져, D형과 L형으로 구분된다. 단백질(protein)을 구성하는 아미노산의 거의 대부분은 L-아미노산 형태로 존재한다. 청자고둥(cone snail)같은 일부 특이한 바다생물에서 D-아미노산이 발견되기도 했다. 단백질은 아미노산의 축합중합을 통해 만들어진다. 알라닌
알라닌(Alanine)은 HOCCH(NH)CH의 화학식을 갖는 α-아미노산이다. 옥살아세트산
옥살아세트산()은 화학식이 HOCC(O)CHCOH인 결정성 유기 화합물이다. 옥살아세트산의 짝염기인 옥살아세테이트(oxaloacetate)는 동물에서 일어나는 많은 대사 과정들의 중간생성물이다. 옥살아세트산은 포도당신생합성, 요소 회로, 글리옥실산 회로, 아미노산 합성, 지방산 합성, 시트르산 회로에 관여한다. 탄산 암모늄
탄산암모늄()은 염으로, 화학식은 (NH)CO이다. 상업적 탄산암모늄은 이 화합물이 아니라 유사한 암모니아 함량의 다른 화합물이다. 가열 시 쉽게 암모니아와 이산화탄소로 분해되기 때문에 팽창제나 스멜링 솔트로 사용된다. 영어로는 베이커의 암모니아()라고도 불리며, 현대적인 팽창제인 베이킹 소다나 베이킹 파우더보다 앞서 사용되었다. 탄산암모늄은 살 암모니악()과 탄산암모니아수()의 성분이기도 하다. 라이신
라이신 (lysine-리신 또는 니신 으로도 사용 가능) 은 α-아미노산의 하나이다. 단백질
아미노산 서열의 양끝단을 N-말단과 C-말단이라고 한다. 이는 단백질의 한쪽 끝이 아미노기(-NH₂)를 가지고, 다른 쪽은 카복실기(-COOH)를 갖기에 붙여진 이름이다. 탄수화물
화학에서 "탄수화물"이란 용어는 과거에 화학식이 C(HO)인 화합물에 사용되었다. 이러한 정의에 따라, 일부 화학자들은 포름알데하이드(CHO)를 가장 단순한 탄수화물이라 간주했었고, 어떤 화학자들은 글리콜알데하이드(CHO)를 가장 단순한 탄수화물이라 간주하기도 했었다. 오늘날 탄수화물은 하나 또는 두 개의 탄소 원자를 가진 화합물을 제외하고, C(HO)의 화학식에서 벗어난 많은 생물학적 탄수화물들을 포함하는, 생화학적 의미에서 일반적으로 이해된다. 예를 들어, 탄수화물은 종종 N-아세틸기(예: 키틴), 황산기(예: 글리코사미노글리칸), 카복시기(예: 시알산), 디옥시 변형(예: 푸코스, 시알산)과 같은 작용기를 가질 수도 있다. 카사미노산
카사미노산(Casamino acids)은 아미노산 과 카세인의 산성 가수 분해 로 얻은 아주 작은 펩타이드의 혼합물이다. 카사미노산은 일반적으로 미생물 성장 배지로 사용된다. 카사미노산은 트립토판을 제외한 모든 필수 아미노산을 가지고 있으며, 황산 이나 염산으로 소화 시키면 대부분 파괴된다. 탄수화물
천연적인 탄수화물은 일반적으로 화학식이 (CHO) (여기서 n은 3이상)을 갖는 단당류로 구성된다. 전형적인 단당류는 많은 하이드록시기를 가지고 있는 알데하이드 또는 케톤이며, 보통 알데하이드 또는 케톤 작용기를 갖고 있지 않는 탄소 원자에 하이드록시기가 하나씩 첨가되어 있다. 단당류의 예로는 포도당, 과당, 글리세르알데하이드 등이 있다. 그러나 일반적으로 "단당류"라고 불리는 일부 생물학적 물질들은 이러한 화학식 (CHO) 을 따르지 않는다(예: 우론산 및 푸코스와 같은 디옥시당). 그리고 이러한 화학식 (CHO) 을 따르지만, 단당류로 간주되지 않는 화학물질들(예: 포름알데하이드(CHO) 및 이노시톨(CHO)도 있다. 단백질 소화율 교정 아미노산 점수
1985년 제안에서는 연령 그룹마다 다른 필수 아미노산의 필요량의 패턴을 제기했다. 그리고 유아기의 필요 패턴을 유아를 제외한 모든 연령에 대해서 적용하는 것이 타당하다고 하는 합의가 이루어졌다. 히스티딘은 체내에서 만들어지지만, 급속한 발육을 하는 유아의 식사에 빠뜨릴 수 없는 것에서, 1985년부터 이것도 필요한 아미노산으로서 더해지게 되어, 총 9종류의 아미노산이 필수 아미노산으로 불리고 있다. 1973년의 점수로는 대두가 86점, 1985년의 점수로는 대두가 100점이 되고 있는 것이 특징적이다. 단백질 접힘
단백질의 화학적인 구조는 아미노산의 선형 복합체이다. 하지만, 대부분의 경우 단백질은 단순히 선형의 사슬 구조로 존재하지 않고 개개의 단백질에게 고유한 접힌 형태로 존재한다. 20세기 중반 미국의 화학자 안핀센(Anfinsen)은 Ribonuclease A라는 단백질의 접힌 구조를 인위적으로 망가뜨린 다음, 적절한 조건에서 망가진 단백질이 다시 초기의 접힌 상태를 회복하는 것을 실험적으로 보여, 단백질의 아미노산 서열 자체의 정보가 고유한 접힌 형태를 결정하는 것을 밝혔다. 안핀센은 이 업적으로 노벨화학상을 수상하였다. 안핀센의 연구 결과는 단백질 접힘을 결정하는 화학적 원리를 이해한다면 단백질의 아미노산 서열로부터 그 단백질의 고유한 접힌 구조를 예측할 수 있음을 보였다. 리튬 아마이드
리튬 아마이드(영어: Lithium amide, 화학식:LiNH )는 Li-, NH으로 이루어진 무기 화합물이며, 리타마이드라고도 불린다. 물과는 반응하며 에탄올에 약간 용해되지만 암모니아에는 용해되지 않는다. 화학식량은 22.96g/mo이며, 녹는점 :375℃, 분해온도 :430℃이다. 이 물질은 리튬 이온과 암모니아의 짝염기로 구성되어있으며 정방정계 구조를 가진 흰색 고체이다. 카나비노이드
합성 카나비노이드는 다양한 화학적 분류를 포함한다. 전통적인 카나비노이드는 구조적으로 THC와 연관이 되어있다. 비전통적인 카나비노이드(cannabimimetics)는 aminoalkylindole, 1,5-diarylpyrazoles, quinoline, 그리고 arylsulphonamides, eicosanoid를 포함한다. 이것들은 엔도카나바노이드(endocannabinoids)와 연관되어있다. 생명의 기원
미국의 지구과학자 로버트 하젠은 암석이 생명의 기원에 관여했다고 주장했다. 그는 암석이 외부의 충격을 막아주는 안정한 장소와 간단한 분자들이 서로 결합해 성장할 표면을 제공하였으며 생명이 특정한 방향의 분자들만 사용하도록 하는 데 기여했다고 설명했다. 아미노산은 L형과 D형의 두 가지 형태를 가지고 있는데 지구의 생물들은 L형만 쓸 수 있어 생물이 만드는 아미노산은 모두 L형이다. 하젠은 방해석 같은 암석의 매끄러운 결정면들은 방향이 서로 다르기 때문에 L형과 D형을 선택하는 기능을 할 수 있다고 주장했다. 지방산
지방산(脂肪酸, Fatty acid)은 화학 또는 생화학적으로 카복실산을 말한다. 사슬 모양의 포화 혹은 불포화 모노카르복시산을 말하며, 지방을 가수분해하면 글리세롤과 지방산이 분리되어 생기기 때문에 이러한 이름이 붙었다. 가장 단순한 지방산은 부티르산(4 carbons)이지만, 자연에 존재하는 지방산은 탄소 수가 8개(caprylic acid) 이상이며 모두 짝수의 탄소 수를 갖고 있다. 포화 지방산으로는 팔미트산, 스테아르산이 대표적이고 불포화 지방산으로는 올레산이 있으며 이것은 거의 모든 지방에 함유되어 있다. 화학식은 CHO이다. 지구의 역사
또다른 유명한 가설로는 첫 생명체가 단백질 분자로 이루어졌다는 것이다. 단백질을 구성하는 기본 입자인 아미노산은 원시 대기와 유사한 실험실 환경에서 쉽게 만들 수 있으며, 아미노산 여러 개가 붙은 펩타이드도 마찬가지다. 1997년 이래로 시도된 여러 번의 실험에서 아미노산과 펩타이드는 일산화탄소와 황화수소가 있는 환경에서 황화철과 황화니켈을 촉매로 사용해 형성됨을 밝혀냈다. 이러한 실험은 모두 섭씨 100도 이상의 환경과 어느 정도의 압력을 필요로 했으므로 역시 열수공에서 생명이 탄생하였을 것이라는 설을 지지한다. 마노스
만노스()는 6개의 탄소 원자가 포함된 단당류이고, 알데하이드기를 가지고 있는 알도스이며, 화학식은 CHO이다. 만노스와 포도당은 2번 탄소(C-2)에서 입체화학적 성질이 다른 에피머이다. 만노스는 사람의 물질대사, 특히 특정 단백질의 글리코실화에서 중요하다. 글리코실화에 관한 몇 가지 선천성 질환은 만노스 대사에 관여하는 효소들의 돌연변이와 관련이 있다. 아마이드
아마이드(amide)는 화학에서 질소 원자 (N)가 카보닐기 (R-C=O), RSO2, R2PO 작용기와 연결된 유기화합물이다. 아마이드는 RE(O)NR′ 의 형태를 띈다. 가장 흔한 것은 카르복스아마이드 (유기아마이드) ("n" = 1, E = C, "x" = 1)이다. TCA 회로
단백질의 분해에서 단백질은 단백질 가수분해효소(protease)에 의해 아미노산으로 분해된다. 이들의 탄소 골격(즉, 탈아미노화된 아미노산)은 시트르산 회로에 대해 보충대사(anaplerotic) 효과를 갖는 중간생성물들(예: 글루탐산 또는 글루타민으로부터 유도된 α-케토글루타르산)로 시트르산 회로로 유입될 수 있다. 또는 류신, 아이소류신, 라이신, 페닐알라닌, 트립토판, 티로신, 트레오닌의 경우 아세틸-CoA로 전환되어 CO와 HO로 산화되거나 케톤체를 형성하는데 사용된다. 케톤체는 간이 아닌 다른 조직에서만 산화되거나 또는 소변이나 호흡을 통해 배설될 수 있다. 중간생성물로서 시트르산 회로로 유입되는 아미노산들은 미토콘드리아 밖으로 수송되는 말산이 세포질의 옥살아세트산으로 전환되어 궁극적으로 포도당이 만들어지는 포도당생성(gluconeogenic) 아미노산들로 시트르산 회로에서 유출될 수 있다. 반면에 아세토아세틸-CoA나 아세틸-CoA를 거쳐 케톤체를 생성하는 아미노산들(류신, 아이소류신, 라이신, 페닐알라닌, 트립토판, 타이로신, 트레오닌)은 케톤생성(ketogenic) 아미노산이다. 탈아미노화된 알라닌, 시스테인, 글리신, 세린, 트레오닌, 트립토판은 피루브산으로 전환되고 옥살아세트산으로(보충대사 반응으로) 시트르산 회로로 유입되거나 또는 피루브산에서 아세틸-CoA로 전환된 다음 CO와 HO로 분해될 수 있다. 합성대사
세포는 단량체를 이용해서 새로운 중합분자를 구성하며 계속해서 젖산, 초산, 이산화탄소, 암모니아, 인산 등과 같은 단순한 대사물질로 분해한다. 대사물질의 구성하는 것은 화학 에너지를 방출하는 산화과정으로서, 모든 에너지가 열로 손실되는 것이 아니라, 일부는 아데노신 삼인산을 합성함으로써 저장된다. 아데노신 삼인산의 가수분해 과정은 세포에서 필요로 하는 거의 모든 에너지를 공급해준다. 분해대사는 세포를 유지하기 위한 화학 에너지를 공급해준다. 분해대사의 예로는 포도당 생성시 사용되는 아미노산을 추출하기 위해 근육 단백질을 분해하는 것이나, 지방산을 추출하기 위해 지방을 분해하는 것 등이 있다. 화학진화
화학진화의 역사는 알렉산드르 오파린의 책 에서 설명하는 오파린 가설로부터 시작되었다. 이는 원시수프로부터의 생명의 탄생을 논의한 가설로서,이는 스탠리 밀러와 해럴드 클레이턴 유리에 의해 이루어진 밀러 유리 실험으로 아미노산을 합성함에 따라 무기물로부터 유기물이 생성될 수 있음을 보여주었다. 이는 폭스의 실험등으로 점차 힘을 얻었으며, 이와같은 실험들은 다양한 방법으로 재현되었으며, 다양한 아미노산이 형성됨을 보여주었다. 또한 2015년에는 레이저 핵산 합성 실험을 통해 핵산이 생성될 수 있음을 보여주었다. 페닐알라닌
페닐알라닌은 필수 아미노산 중 하나이며, 체내에 이 아미노산을 분해하는 효소가 없을 경우엔 페닐케톤뇨증에 걸리게 된다. 감미료 중 아스파탐의 주 원료이기도 하다. 카복시기
카복시기(Carboxyl group)는 탄소, 산소, 수소로 이루어진 작용기의 하나로, -COOH 또는 -COH 로 표시된다. 카복시기는 아미노산이나 카복실산에 존재한다. 카복시기의 구조는 상단의 그림에서처럼 중심의 탄소 원자에 하나의 산소 원자가 이중 결합으로 연결되어 있고, 하나의 하이드록시기가 단일 결합으로 연결되어 있다. 분자식에 비추어보면, 카복시기는 -C=O- 의 형태의 카보닐기에 하이드록시기가 붙어있는 형태이다. 미각 기관
감칠맛의 경우, 아미노산인 L글루탐산 감지하여 좋은 맛으로 받아들여지고, 그를 통해 단백질과 펩타이드의 섭취를 돕는 면이 있다. 단백질의 아미노산은 몸에서 근육과 장기를 구성하고, 여러 물질을 수송하고 (헤모글로빈), 항체로, 효소로 체내에서 작용한다. 이는 모두 필수적인 요소들이며, 그만큼 아미노산의 섭취는 중요하므로 이에 관련된 맛도 좋은 맛으로 감지되게 된 것이라 할 수 있다. 이온화 상수
해리상수는 황산 이나 인산과 같은 강한 산에서는 값이 크지만 아세트산과 같은 약산에서는 값이 작다. 분자가 수소이온(양성자)을 내어놓는 수만큼 해리상수 값의 개수가 정해진다. 일차산(e.g. 아세트산이나 암모늄이온)은 1개, 이차산(탄산, 중탄산, 글리신)은 2개, 3차산(e.g. 인산)은 3개의 산 해리상수값을 가진다. 여러 개의 p"K" 값을 가지는 경우 p"K", p"K", p"K"등과 같이 산해리상수 색인에 표시된다. 
아미노산의 경우 p"K"값은 카복실기(carboxyl, -COOH) 기에 의한 것이고, p"K"는 아미노 (-NH) 기에 의한 것이며, p"K"는 다른 작용기에 의한 p"K" 값이다. RNA
tRNA는 75 - 95개의 뉴클레오타이드로 이루어진 작은 RNA 분자이다. 비교적 짧은 RNA 사슬이 접혀있는 모습을 갖고 있다. tRNA의 주요 역할은 리보솜에 들어온 mRNA에 따라 아미노산을 연결하는 것이다. 아미노산이 20종 이므로 세포 속에 있는 tRNA의 종류도 20종이다. tRNA의 말단은 아미노산과 연결되어 있고 접혀있는 특정 부분은 안티코돈이 된다. 예를 들어 왼쪽 그림의 페닐알라닌 tRNA의 안티코돈은 AAG로 리보솜에서 mRNA의 UUC코돈과 연결된다. (RNA 핵염기의 상보성은 A(아데닌)-U(우라실), G(구아닌)-C(사이토신)이다.) 화학식
예를 들어 헥세인의 분자식은 CH이고 이를 좀 더 구조가 잘 드러나도록 CHCHCHCHCHCH으로도 나타낼 수 있다. 분자식을 통하여 헥세인은 여섯 개의 탄소 원자와 14개의 수소 원자로 이루어진 긴 사슬 모양이라는 것을 알 수 있다. 그러나 헥세인의 실험식은 CH으로 이러한 정보를 나타내지 못한다. 마찬가지로 분자식이 HO인 과산화 수소의 실험식은 HO로, 이는 수소와 산소가 1:1의 비율로 존재한다는 사실만 나타낸다. 트립토판케이지
트립토판 케이지(Tryptophane Cage)는 20개의 아미노산으로 구성되어 있으며, 단백질의 접힘 운동등의 양상을 알기 위해서 합성한 Neidigh 연구팀이 설계한 인공단백질이다. 그 아미노산 서열은 NLYIQ WLKDG GPSSG RPPPS로 알려져 있다. 탄수화물
선형에서 고리형으로 전환되는 동안, 아노머 탄소라고 불리는 카보닐 산소를 포함하는 탄소 원자는 두 가지 가능한 배치를 갖는 입체 중심이 된다. 산소 원자는 고리 평면의 위쪽이나 아래쪽에 위치할 수 있는데, 이런 식으로 가능한 입체 이성질체의 쌍을 아노머라고 한다. α-아노머에서 아노머 탄소의 -OH 치환기는 -CHOH와 고리 평면에 대해 서로 반대쪽(트랜스)에 위치한다. -CHOH 치환기와 아노머 탄소의 하이드록시기(-OH)가 고리 평면에 대해 서로 같은 쪽(시스)에 있는 형태는 β-아노머라고 한다. 산화 아민
산화 아민(amine oxide) RN–O 작용기를 가진 화합물이다. N–O 결합의 질소 주위에 수소나 탄화수소 사슬기가 붙은 물질이다. 아노머
아노머()란 단당류가 헤미아세탈 또는 헤미케탈을 생성하는 고리화 반응에서 한 탄소에 붙은 수소 원자와 하이드록시기의 위치가 바뀐 부분입체 이성질체가 생기는 현상으로 에피머의 한 유형이다. 에피머는 임의의 단일 입체 중심에서의 입체배치가 다른 입체 이성질체인데, 아노머는 특히 아노머 탄소라고도 불리는 헤미아세탈/아세탈 탄소에서 입체배치가 다른 고리형 단당류이다. 아노머 탄소는 탄수화물 분자의 사슬형에서 카보닐 탄소(케톤 또는 알데하이드 작용기)이다. 아노머화는 특정 아노머를 다른 아노머로 전환하는 과정을 말한다. 화학식
힐 방식은 화학식을 적을 때 탄소 원자의 수를 먼저 적고 그 후 수소 원자의 수를 적은 후 나머지 다른 원소를 알파벳순으로 적는 방식이다. 만일 화학식이 탄소를 포함하지 않는다면 수소를 포함한 모든 원소를 알파벳순으로 적는다. 예를 들어 브로모에테인은 CHBr로 나타낸다. 아미노산 연대 측정
아미노산 연대 측정은 고생물학, 고고학, 법의학, 퇴적지질학 및 기타 분야에서 시료의 연대를 추정하기 위해 사용되는 연대 측정 기법이다. 이 방법은 아미노산 분자가 처음 형성된 분자 내부에서 일어나는 변화를 통하여 시간을 측정한다. 피라노스
피라노스()는 다섯 개의 탄소 원자와 한 개의 산소 원자로 구성된 6원자 고리 화학 구조를 가진 탄수화물을 총칭한다. 고리 외부에 다른 탄소가 있을 수 있다. 산소가 있는 헤테로 고리 화합물인 피란과 닮아서 피라노스라고 하는데, 피라노스 고리에는 이중 결합이 없다. 아노머 탄소의 하이드록시기가 다른 당으로 치환된 피라노스를 피라노시드라고 한다.
피라노스 고리는 당의 5번 탄소의 하이드록시기와 1번 탄소의 알데하이드가 반응하여 형성된다. 이것은 분자 내에 헤미아세탈을 형성한다. 4번 탄소의 하이드록시기와 알데하이드가 반응하면 푸라노스가 대신 형성된다. 피라노스 형태는 푸라노스 형태보다 열역학적으로 더 안정하며, 수용액에서 이 두 가지 고리 형태의 분포를 통해 이를 확인할 수 있다. 글루탐산 나트륨
글루탐산 나트륨(sodium glutamate) 또는 글루탐산 일나트륨(monosodium glutamate, MSG)은 가장 풍부한 자연발생 불필수 아미노산인 글루탐산의 나트륨염이다. 미국 식약청은 MSG를 일반적으로 안전하다고 인식되는 물질(Generally Recognized as Safe; GRAS)로 판단하며, EU는 식품첨가물(food additive)로 다룬다. MSG는 HS 코드 29224220, E 번호E621이다. MSG의 글루타메이트는 다양한 음식에서 같은 감칠맛을 낸다. 모두 화학적으로 동일하기 때문이다. 식품제조업체들은 MSG를 향미증진제로 마케팅하고 사용한다. MSG가 다른 맛들에 대한 전체 지각을 균형있고 조화롭게 해주기 때문이다. MSG의 상표로는 아지노모토(AJI-NO-MOTO®), 베친(Vetsin), 악센트(Ac'cent.) 등이 있다. 니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드
NAD는 니코틴아미드 뉴클레오타이드와 아데노신으로 구성되어 있으며 뉴클레오타이드의 5' 위치에 인산이 아데노신의 2' 위치에는 ―OH기가 붙어있다. 아데노신의 2' 위치가 인산으로 치환되면 NADP가 된다.
NAD에서 아데노실 뉴클레오타이드의 2' 말단부분에 인산기가 에스테르 결합으로 붙게되면 NADP가 된다. 
산화 환원 반응에 관여하고 있는 것은, 니코틴아미드이며, 산화형 및 환원형의 구조는 그림 에 나타나 있다. 이성질체
생체 내에서 이성질체는 광학 활성에 의한 광학 이성질체에 대한 특이적 환경(카이랄성 환경)에 따라서 물리적 성질이 같음에도 한가지 광학 이성질체만 생리적 활성을 갖는 경우가 많다. 이를테면, 생체 분자를 구성하는 아미노산은 단백질을 구성할 때 광학 이성질체 중 L-form만 사용한다. 이러한 특성 때문에, 이성질체는 생화학, 약학에서도 중요하게 다뤄지고 있다. 아스파탐
공업적으로 생산할 때는 주로 아미노산인 아스파르트산(아스파라긴산, aspartic acid)과 방향족 아미노산인 페닐알라닌, 그리고 메탄올을 4:5:1의 비율로 섞어 만든다. 구아니딘
구아니딘을 포함한 화합물은 아미노산의 일종인 아르지닌이 단백질에서 DNA와 결합하는데 중요한 역할을 한다. 또한 아르지닌에서 생합성되는 구아니디노기를 포함한 알칼로이드가 알려져 있으며, 색시톡신 및 테트로도톡신 등 강한 생리작용을 가지는 것이 많다. 또한 나이트로구아니딘은 폭발물로 사용된다.
최근 아르지닌이 많은 펩타이드가 세포막을 쉽게 투과하는 것이 발견되었는데, 이 작용의 근원이 구아니딘을 바탕으로 한다는 것이 입증되었다. 구아니디노기를 다수 결합시켜두면 큰 분자량의 단백질과 인공분자를 쉽게 세포내에 침투시킬 수 있어 의약·생화학 분야에서 다양한 응용이 가능할 것으로 예상된다. 해당
무기인산과 유사한 음이온인 비산(arsenate, AsO)은 인산을 대체할 수 있는 기질로 1-아르세노-3-포스포글리세르산을 형성한다. 그러나, 1-아르세노-3-포스포글리세르산은 불안정하고 쉽게 가수분해되어 다음 단계에서 중간생성물인 3-포스포글리세르산을 형성한다. 이 단계를 우회해서 반응이 진행되더라도 다음 반응에서 1,3-비스포스포글리세르산으로부터 ATP는 생성되지 않을 것이다. 결과적으로 비산은 해당과정의 짝풀림제이다. 염기서열
인간의 단백질들은 20여 가지의 아미노산을 이용하여 적절하게 펩타이드 결합을 하여 생성되는데, 하나의 아미노산을 지정하는 트리플렛코드가 20여가지의 아미노산을 모두 지정하기위해 총 4종류의 염기가 필요할 수밖에 없다. BLOSUM
블로섬(BLOSUM: Blocks of aAmino acid substitution matrix)은 서열 정렬에 가장 많이 쓰이는 치환 행렬이다. 1992년 PNAS저널에 헤니코프 부부가 발표한 것이다 블로섬은 로컬 정렬에 기반한 매트릭스이다. 블로섬은 블록(벽돌)처럼 틈(갶)이 없는 서열 정렬에서 아미노산들의 치환의 정도를 표로 정리한 것이다. 블로섬을 만드는 데 쓰이는 서열 정렬은 사용된 서열들의 퍼센트 동일성에 따라, 단어의 끝에 숫자를 붙인다. 예를 들면, 블로섬60은 60%의 서열 동일성을 가진 다중 서열 정렬에서 아미노산들의 치환을 계산해 내서 만들었다. 그러면, 블로섬80과 블로섬45는 어떤 차이가 있을까? 서열의 퍼셑트 동일성이 낮다는 것은 블로섬을 구하기 위해 정열을 한 단백질들이 서로 진화적으로 먼 것들을 모았다는 것을 말한다. 그러므로, 블로섬45 는 진화적 거리가 먼 단백질 친족을 찾을 때 사용하면 더 좋을 결과를 가져 온다. 그에 반해, 블로섬80은 매우 비슷한 단백질들을 찾는 데 효용성이 있을 것이라고 예측할 수 있다. 아염소산염
아염소산염(亞鹽素酸鹽, chlorite)은 아염소산의 염으로, ClO 이온이다. 아염소산염 화합물은 산화수 +3 안의 염소가 있는 작용기를 포함하는 화합물이다. 물질대사
주요 조효소 중 하나가 세포 공동의 에너지 통화라 할 수 있는 아데노신 삼인산(ATP)이다. ATP는 서로 다른 화학 반응 간에 화학 에너지를 전달하는데 사용된다. 세포에는 소량의 ATP만 존재하고, 에너지 요구량에 부합하기 위해 세포는 계속해서 ATP를 빠르게 재생성한다. ATP는 동화작용과 이화작용 사이에서 다리 역할을 한다. 이화작용은 분자를 분해하는 과정이고, 동화작용은 분자를 합성하는 과정이다. 이화작용을 통하여 ATP가 생산되고, 동화작용은 ATP를 소모한다. 그 밖에도 ATP는 인산화 반응에서 인산기를 운반하기도 한다. ATP 합성효소
ATP 합성효소 또는 ATP 생성효소(: ATP synthase)는 모든 세포 활동의 에너지원인 아데노신 삼인산을 생성하는 효소이다. 이 효소는 미토콘드리아의 표면적이 넓은 내막에 위치를 하고 있다. 이 단백질은 세포 호흡의 하위 과정인 전자전달에 의해 생기는 수소 이온의 이동으로 인한 pH차이와 전압 차이를 이용하여 아데노신 이인산을 인산화하여 아데노신 삼인산을 생성한다. 이를 설명한 Paul D. Boyer와 John E. Walker는 1997년에 노벨 화학상을 받았다. 아데닌
아데닌은 티민 또는 우라실과 상보적인 핵염기로 DNA 및 RNA의 형성에 관여한다. 아데닌과 인산이 결합한 아데노신삼인산은 광합성, 세포호흡, 당의 분해, 근육의 수축, 단백질의 형성 등 생물의 여러 대사에 에너지원으로 쓰인다. 시스테인
기본 아미노산 중에 유일하게 티올기를 포함하고 있는 만큼 그 성질을 분류할 때에 명확하게 구분되지 않는 점이 있다. 티올기를 함유하고 있는 잔기는 엄밀히 말하면 극성을 띄고 있지만, 그 극성의 강도는 하이드록시기 등과 비교했을 때 현저히 약하다. 따라서 문서에 따라 티올기의 극성 유무에 초점을 맞춰 극성 분자로 분류하는 문서가 있는가 하면, 실제 반응에서 무극성에 가까운 반응을 보이는 점에 초점을 맞추어 무극성 아미노산으로 분류하기도 한다. 세린
세린(Serine)은 화학식이 HOCCH(NH)CHOH인 유기화합물이다. 일반적으로 동물성 단백질에서 발견되는 20개의 아미노산 중 하나이며 포유류 단백질에서는 유일하게 L형 입체 이성질체만 발견된다. 이것은 불필수아미노산이며 체내에서 다른 대사 산물들(예를 들면 글리신)로부터 합성될 수 있다. 세린은 1865년 특별하게 농축된 원액의 실크 단백질로부터 찾아냈다. 세린의 이름은 라틴어로 실크를 뜻하는 sericum에서 유래되었으며 세린의 구조는 1902년 확립되었다. 항원 결정기
이와 반대로, 선형 항원결정기는 항체 항원결합부위의 1차원적인 구조와 반응한다. 항원의 선형 항원결정기를 구성하는 아미노산은 연속적이다. 물질대사
생물에 따라 20가지의 아미노산을 합성할 수 있는 능력에 차이가 있다. 대부분의 세균과 식물은 20가지 전부를 합성할 수 있지만, 포유류는 오직 열한 가지의 비필수 아미노산만을 합성할 수 있고 나머지 아홉 가지의 필수 아미노산은 음식물에서 얻어야 한다. 마이코플라스마("Mycoplasma pneumoniae")과 같이 단순한 기생충은 모든 아미노산을 합성할 수 없고 숙주로부터 직접 아미노산을 탈취한다. 모든 아미노산은 해당과정, 시트르산 회로, 혹은 오탄당 인산 경로의 중간생성물로부터 합성된다. 질소는 글루탐산과 글루타민에서 공급된다. 아미노산은 적절한 α-케토산의 형성에 의존하여 합성되고, α-케토산은 아미노기 전달반응에 의하여 아미노산이 된다. 물질대사
동물과 식물, 미생물의 구조는 대부분 아미노산, 탄수화물, 지질(종종 지방이라고 불림) 이렇게 세 가지 기본적인 분자로 이루어진다. 생명 유지에 필수적이며, 대사는 이 분자들을 만들어 세포와 조직의 구성 성분으로 쓰거나, 분해하여 에너지로 쓰는 화학 반응이다. 주요 생화학 분자는 결합하여 DNA나 단백질 같은 고분자가 된다.
단백질은 아미노산이 펩타이드 결합을 통해 결합한 선형 사슬로 이루어져 있다. 단백질 중 다수는 효소로 대사의 화학 반응을 촉매한다. 기타 단백질은 세포 형태를 유지하는 세포골격과 같이 구조나 기계적 기능을 담당한다. 단백질은 또한 세포 신호, 면역 반응, 세포 부착, 막을 통한 능동수송, 세포 주기에 주요 역할을 한다. 아미노산은 또한 일차적으로 에너지를 공급하는 포도당이 부족하거나 세포가 대사적 스트레스 상태일 때 시트르산 회로에 진입하는 탄소원을 제공하여 세포의 에너지 대사에 관여하기도 한다. 탄수화물
탄수화물(炭水化物, )은 탄소(C), 수소(H), 산소(O) 원자로 구성된 생체분자로 보통 수소 원자 : 산소 원자의 비율이 2 : 1이며, 일반적으로 C(HO) 으로 나타낼 수 있다(여기서 m과 n은 다를 수 있다). 이러한 화학식은 단당류에서도 적용된다. 몇 가지 예외가 있는데, 예를 들어 DNA의 당 성분인 디옥시리보스는 화학식이 CHO 이다. 탄수화물은 기술적으로 탄소의 수화물이다. 구조적으로 알도스 및 케토스로 탄수화물을 보는 것이 더 정확하다. 하이포아브롬산
하이포아브롬산(Hypobromous acid)은 불안정한 약산 (화학), 산소산이며, 분자식은 HBrO이다. 수용액으로서만 존재하며 물리적 성질과 화학적 성질은 하이포아염소산의 그것과 매우 유사하다. 일산화 이염소
일산화 이염소()는 염소와 산소로 이루어진 화합물이다. 분자식은 ClO이다. 아산화 염소(), 하이포아염소산 무수물() 등으로 불리기도 한다. 1834년 앙투안 제롬 발라르에 의해 하이포아염소산을 무수 질산 칼륨으로 탈수하여 처음으로 합성되었다. 팔미트산
팔미트산() 또는 헥사데칸산()은 동물, 식물, 미생물에서 발견되는 가장 일반적인 포화 지방산으로 16개의 탄소를 포함하고 있고 화학식은 CH(CH)COOH 이다. 이름에서 알 수 있듯이 오일팜(기름야자)의 열매로부터 추출한 기름(palm oil)의 주요 성분이다. 팔미트산은 육류, 치즈, 버터 및 유제품에서도 발견할 수 있다. 팔미트산의 염 및 에스터(에스테르)는 팔미테이트로 알려져 있다. 팔미테이트는 생리적 pH (7.4)에서 관찰되는 팔미트산의 형태이다. 아스파라거스
물은 아스파라거스 조성의 93 %를 차지한다. 아스파라거스는 칼로리가 적고 나트륨이 매우 적다. 비타민 B6, 칼슘, 마그네슘 및 아연의 좋은 원천이며 식이 섬유, 단백질, 베타 카로틴, 비타민 C, 비타민 E, 비타민 K, 티아민, 리보플라빈, 루틴, 니아신, 엽산의 아주 좋은 공급원이다. , 철, 인, 칼륨, 구리, 망간, 셀레늄 뿐만 아니라 혈류에서 포도당을 세포로 수송하는 인슐린의 능력을 향상시키는 미량 구성 인 크롬을 포함한다. 아스파라거스 식물은이 화합물이 비교적 풍부하기 때문에 아미노산 아스파라긴은 아스파라거스에서 그 이름을 얻는다. 마이야르 반응
마이야르 반응()은 프랑스 화학자 마이아르에 의해 1912년에 처음 보고된 당류, 특히 환원당과 아미노 화합물들에 의한 갈색화 반응으로 당류가 아미노산류, 펩타이드류, 단백질 등과 함께 있을 때 매우 쉽게 상호 반응하여 여러 단계의 중간과정을 거쳐 갈색 색소인 멜라노이딘 색소를 생성하는 것이다. 일반적으로 대부분의 식품들이 주성분으로 당류 등의 카보닐 화합물과 단백질 등의 아미노기를 가진 질소화합물을 다소 함유하고 있기 때문에 마이알 반응은 식품에서 흔히 볼 수 있는 갈색반응이며 식품가공에서 가장 중요한 비효소적 갈색 반응이다. 또한 이 반응의 특징은 자연발생적으로 일어날 수 있다는 것이다. 심방 나트륨이뇨 펩티드
심방 나트륨이뇨 펩티드(이하 ANP)는 28개의 아미노산으로 이루어진 단백질이며, 단백질 구조 중간에 17개의 아미노산으로 이루어진 고리를 가진다. 고리는 이황화 결합에 의해 형성된다. ANP는 같은 고리 구조를 갖는 뇌 나트륨이뇨 펩티드(BNP), C형 나트륨이뇨 펩티드(CNP)과 밀접한 관계가 있는 것으로 보인다. 필수 아미노산
필수 아미노산은 생물(일반적으로 사람)의 몸 안에서 전구 물질로부터 합성할 수 없는 아미노산으로, 음식을 통해 섭취해야 한다. 아마톡신
이 화합물들은 보존된 거대한 두 고리가 붙어 있는 모양에 8개 아미노산기들이 붙어 있는 모양으로 비슷하게 생겼다. 이 화합물들은 1941년 하인리히 오토 빌란트와 루돌프 할레르마예르가 분리하는데 성공했다. 모든 아마톡신은 마지막 8개 아미노산이 프롤릴 올리고펩티드 가수분해효소로 분해되어 있는 형태의 35개 아미노산 단백질 올리고펩티드로 구성되어 있다. 아라비노스
아라비노스()는 5개의 탄소 원자가 포함된 단당류이고, 알데하이드기를 가지고 있는 알도스이며, 화학식은 CHO이다. 아미노글리코사이드
아미노글리코사이드는 단백질합성억제제 등 여러 가지 가능성이 있는 항생 기제를 갖고 있으나, 이들의 정확한 작용 기제는 완전히 밝혀지지 않았다. 필수 아미노산
필수 아미노산과 비필수 아미노산을 명확히 구분하기는 쉽지 않다. 일부 아미노산은 다른 아미노산으로부터 합성 가능하기도 한다. 황을 포함한 아미노산인 메티오닌과 호모시스테인은 서로 변환이 가능하지만, 둘 다 사람의 체내에서 합성되지는 않는다. 마찬가지로 시스테인은 호모시스테인으로부터 변환할 수는 있으나, 합성되지는 않는다. 편의상 황을 포함한 아미노산은 영양학적으로 등가의 아미노산 군으로 취급되며, 마찬가지로 방향족성 아미노산인 페닐알라닌과 티로신, 요소 회로로 상호 변환이 가능한 아르기닌, 오르니틴, 시트룰린도 하나의 군으로 취급된다. 트레오닌
트레오닌(Threonine)은 알파-아미노산의 하나로 필수 아미노산에 속한다. 화학식으로는 HOCCH(NH)CH(OH)CH이다. 생물
생물을 복잡하게 만드는 물질 가운데 하나가 단백질이다. 단백질은 20가지 아미노산이 수십~수백 개 결합한 것이지만, 이러한 순열 편성에 따라 그 종류는 몇 천만까지 이른다. 어느 단백질은 화학 반응을 촉진하는 효소로서 어느 생물의 구조를 지지하는 골격으로 작용하며 여러 기능을 한다. 항체
항체는 비교적 큰 분자량을 가진 단백질로서 아미노산기에 당사슬이 결합하고 있다. 대부분의 면역글로불린 상과(上科) 항체들은 아미노산의 N-말단에 결합하고 있지만 IgA1와 IgD 경우만 O-말단에 결합하고 있다. 각 항체의 기본 단위는 각각 경사슬 2개와 중사슬 2개가 이황화 결합을 하여 이루어진 Y자 모양을 한 단량체 분자이며 단량체가 1- 5개까지 모여 하나의 항체를 구성한다. 어윈 로즈
어윈 로즈는 아론 치카노베르와 아브람 헤르슈코와 함께 2004년도의 노벨 화학상을 받았는데, 이들은 세포들이 어떻게 특정 단백질의 출현을 조절하는지에 대해 밝혀낸 공로를 인정 받은 것이다. 즉, 원하지 않는 단백질에 아미노산 76개의 다중 결합물 분자인 유비퀴틴으로 구성된 하나의 라벨을 표시하면, 유비퀴틴이 그 표시된 단백질들을 단백질분해효소인 프로테아좀으로 옮겨 어떻게 파괴하고 분해하는지 등의 과정을 화학적으로 제시한 것이다. 이는 향후 인간 인체의 면역 및 단백질 사멸과정에 따른 각종 종양 및 질병들을 사전에 예방할 수 있는 길을 제시하고 있는 것이다. 이소시안산
이소시안산(isocyanic acid, 아이소사이안산)은 Liebig and Wöhler에 의해 1830년에 발견된 HNCO라는 유기 화합물이다. 무색의 물질은 휘발성이며 독성이 있으며 23.5 ° C의 비등점을 가진다. 이소시안산은 유기화학과 생물학에서 가장 흔하게 발견되는 네 가지 원소인 탄소, 수소, 질소 및 산소를 포함하는 가장 안정적인 화합물이다. 순수한 시안산은 분리되지 않았으며, 이소시안산이 모든 용매에서 우세한 형태이다. 이소시안산은 불안정한 화합물 인 H-C = N-O의 이성질체다. 카이랄성 (화학)
이러한 이유로, / 명명법은 아미노산이나 탄수화물을 다루는 일부 생화학 분야에서는 여전히 사용되고 있다. 이는 생명체에게서 흔히 발견되는 구조에게 동일한 이름을 부여하는 것이 보다 편리한 경우가 있기 때문이다. 다시말해, / 명명법을 사용한다면 일반적으로 생명체에서 발견되는 아미노산은 -형으로 명명 가능하다. 하지만, "R / S" 명명법을 사용한다면, 비록 많은 수는 "S"형으로 명명 가능해도, 많은 예외가 발생하게 되는 것이다. 식물성 고기
단백질을 구성하는 아미노산은 20여 종이 있는데, 대사과정 중 합성되지 않아 식품으로 반드시 섭취해야 하는 필수아미노산은 성인의 경우, 발린, 루신,아이소루신, 메티오닌, 트레오닌, 라이신, 페닐알라닌, 트립토판의 8종이고, 어린이와 회복기의 환자는 아르지닌과 히스티딘이 추가된다. 콩고기를 만드는 주원료인 대두는 단일 식품원료로는 단백질 함량이 가장 높고, 소화 흡수율과 아미노산 조성이 뛰어나다. 항체
λ, κ 2가지 종류가 있으며 대략 211-217개의 아미노산으로 구성되어 있다. 사람의 항체 각각에는 모두 동일하게 1가지의 경사슬만이 존재한다. 경사슬은 불변 영역과 가변 영역이 연속적으로 이루어져있다. 아민
아민()은 염기로 질소 원자에 비공유전자쌍을 가진 유기 화합물과 작용기를 말한다. 암모니아의 유도체로서, 수소 원자가 들어갈 자리가 알킬기나 아릴기 같은 치환기로 대체된 형태이다. 중요한 아민에는 아미노산, 생체아민, 트리메틸아민, 아닐린 등이 있다. 클로라민(NClH) 등 암모니아의 비유기 유도체 역시 아민이라 한다. 물질대사
아미노산은 단백질이나 다른 생체분자를 합성하는데 이용되거나, 에너지원으로 사용되어 요소와 이산화 탄소로 산화된다. 아미노산의 산화 경로는 아미노기 전이효소에 의해 아미노기를 제거하면서 시작한다. 아미노기는 요소 회로로 들어가고, 아미노기가 제거된 탄소 골격은 케토산의 형태로 남는다. 이 케토산 중에 몇몇은 시트르산 회로의 중간체로, 예를 들어 글루탐산이 탈아미노화되면 α-케토글루타르산이 된다. 어떤 아미노산은 포도당신생합성 과정을 통해 포도당으로 전환될 수 있는데, 이를 당생성 아미노산이라 한다. 제임스 D. 왓슨
1951년, 캘리포니아의 화학자 라이너스 폴링은 분자 모델 구성과 엑스레이 결정학에서의 그의 노력의 산물인 알파 나선 아미노산 모델을 출판했다. 그의 파지와 인디애나 대학, Statens Serum Institute(덴마크), Cold Spring Harbor Laboratory와 캘리포니아 공과대학에서의 다른 실험으로부터 어느 정도의 결과를 얻고 난 후, 왓슨은 DNA구조를 알아낼 수 있게 해주는 엑스레이 회절 실험을 배우고 싶다는 욕구를 갖게 되었다. 그 해 여름, 루리아는 존 켄드루를 만났고 그는 잉글랜드의 왓슨을 위해 새로운 박사후 연구 프로젝트를 마련했다. 단백질 소화율 교정 아미노산 점수
1973년 제안에서는 실제로 인체의 아미노산 필요량에 근거한 것이 되었다. 취학 연령기 아동과 성인은 필수 아미노산의 요구량이 다름이 나타났음에도 관련되지 않고, 단일 필수 아미노산의 필요량의 패턴을 채용했다. 아산화 질소
아산화 질소(亞酸化窒素,일산화이질소/一酸化二窒素,)는 질소 원자 두 개와 산소 원자 한 개로 이루어진 기체 화합물이다. 일산화이질소·산화이질소라고도 한다. 화학식 NO. 감미로운 향기와 단맛을 지닌다. 녹는점 －70.16℃, 끓는점 －0.48℃, 비중 2.530(공기에 대하여)이다. 액체·고체 모두 흰색이며, 물·알코올에는 잘 녹지 않고, 상온에서 승화성 물질이다. 글루탐산 나트륨
글루탐산 나트륨(MSG)은 음식에서 발견되는 몇 가지 형태의 글루타메이트 중 하나인데, 대부분 글루타메이트는 아미노산 형태로 자연에 녹아있다. 글루타메이트와 글루타메이트염은 가수분해된 야채 단백질, 자기 분해된 효모, 가수분해된 효모, 효모 추출물, 콩 추출물, 단백질 분리물과 같은 매우 다양한 다른 첨가물들에서도 발견되며. 일반적이고 통상적인 이름들로 표기되어야 한다. 1998년부터 MSG는 ‘조미료와 향신료’라는 분류에 포함될 수 없다. 리보뉴클레오티드(ribonucleotides)인 이노신산이나트륨(disodium inosinate)와 구아닌산나트륨(disodium guanylate)는 MSG가 포함된 재료에 시너지 효과를 주기 위해 일반적으로 사용되는 식품 첨가물들이다. 그러나 ‘천연향미료(natural flavor)’라는 명칭은 식품 산업에서 (MSG에서 나트륨염이 빠진) 글루타메이트에만 사용한다. FDA 규제의 부재로 인해 어느 정도 비율의 글루타메이트가 ‘천연향미료’인지 결정하는 것은 불가능하다. 인슐린
또한 인슐린은 생화학 역사에 있어서 매우 중요한 분자이기도 하다. 맨 처음 1차 구조식이 발견된 단백질이다. 1921년, 캐나다 토론토 대학의 프레더릭 밴팅과 찰스 베스트 박사에 의하여 최초로 이자에서 채취하여 인슐린의 결정을 얻어냈다. 그 후 1955년, 프레더릭 생어 박사가 처음으로 생거법을 사용하여 소의 인슐린 구조를 밝혀내었다. 소의 인슐린의 경우, 21개의 아미노산을 가진 A사슬과, 30개의 아미노산을 가진 B사슬이 두 개의 이황화결합으로 연결되어 있다. 다른 포유류 동물들의 인슐린도 매우 유사한 단백질 1차, 2차 구조를 지니고 있다. 고리형 아데노신 일인산
cAMP는 세포막 안쪽에 박혀있는 아데닐산고리화효소(Adenylate cyclase)에 의해 합성된다. 아데닐산고리화효소의 활성을 촉진하는 신호전달물질은 세포마다 다르다. 예를들어, 서덜랜드가 발견한 간세포에서는 에피네프린이나 글루카곤, 근육에서는 아드레날린이 아데닐산고리화효소의 활성을 강하게 촉진한다. 이러한 에피네프린과 같은 1차 신호전달자가 세포막의 수용체에 결합하면, 수용체의 형태가 변하게 되고 이는 G단백질이라 불리는 특이한 단백질이 수용체에 결합하게 하며 결합한 G단백질은 활성화된다. 활성화된 G단백질은 수용체로부터 분리되어 아데닐산고리화효소의 활성을 유도하여 cAMP합성을 일으킨다.
호르몬이 없는 상태에서는 인산이에스테르가수분해효소의 작용에 의해 cAMP는 AMP로 분해되고 더이상 신호 전달자의 역할을 하지 못한다. 물질대사
뉴클레오타이드는 아미노산, 이산화 탄소, 폼산으로부터 만들어지는데 이러한 대사에는 막대한 에너지가 소모된다. 따라서 대부분의 생물들은 이미 만들어져 있는 뉴클레오타이드를 효과적으로 회수하는 체계를 발달시켰다. 퓨린은 뉴클레오사이드(리보스에 결합한 염기) 형태로 합성된다. 아데닌과 구아닌은 뉴클레오사이드 전구체인 이노신 일인산에서 합성되며, 아미노산 글라이신, 글루타민, 아스파르트산 및 조효소 테트라하이드로엽산에서 전이된 폼산에서 원자를 이용한다. 피리미딘은 글루타민과 아스파르트산에서 형성된 오로트산으로부터 합성된다. 카르니틴
카르니틴()은 염기성 아미노산 라이신과 메티오닌, 그리고 NH(암모늄 이온)을 포함하고 있는 비타민 B 복합체 중 하나이다. 카르니틴은 지방(글리세롤+지방산)을 분해한 지방산을 분해하기 위해 미토콘드리아 로 옮겨 분해하여 에너지로 변환시키는 데 매우 중요한 효소이다. 카르니틴은 두 개의 이성질체가 존재하는데, 하나는 -카르니틴, 나머지 하나는 -카르니틴이다. 생물학적 이용 가능성은 10% 이하이고, 대부분 오줌으로 배설된다. 환원적 아미노화
환원적 아미노화(Reductive amination) 또는 환원적 알킬레이션(reductive alkylation)은 카보닐(carbonyl) 그룹을 이민(imine)을 거쳐 아민으로 바꾸는 아미노화(amination) 반응이다. 카보닐 그룹은 보통 케톤이나 알데히드를 사용한다. 환원적 아미노화는 아민을 만드는 가장 주요한 방법으로 간주되고, 제약산업에서의 아민의 대부분은 이 방식으로 만들어진다. 피루브산의 환원적 아미노화에 의해 알라닌이 생성된다. 알릴아민
알릴아민(Allylamine)은 아민의 유기 화합물로 화학식은 CHNH이다. 이 무색의 액체는 안정된 불포화 아민이다. 아메데오 아보가드로
아보가드로는 이 문제를 해결하기 위해서 홑원소물질의 입자는 단일 입자로 되어있지 않다고 주장하였고, 수소, 산소, 질소 등의 기체가 이원자분자 상태로 존재한다고 주장하였다. 1811년에 그는 물, 질산, 아질산, 암모니아, 일산화 탄소, 염화 수소의 올바른 분자식을 제시하였으며, 1814년에는 이산화 탄소, 이황화 탄소, 이산화 황, 황화 수소의 분자식을 제시하였다. 이 외에도 그는 그의 법칙을 금속에도 적용하여 17종류의 금속의 원자량을 계산하기도 하였다. 아미노아실 tRNA 합성효소
다음 반응을 화학 반응식으로 표시하면: 알파-케토글루타르산
α-케토글루타르산은 대사 경로에서 가장 중요한 질소 운반체 중 하나이다. 아미노산의 아미노기는 아미노기 전이반응에 의해 α-케토글루타르산에 아미노기를 결합시켜, 요소 회로가 일어나는 간으로 운반된다. 질소
질소(窒素←, )는 비금속 화학 원소로, 기호는 N(←)이고 원자 번호는 7이다. 일반적으로 질소원자 두 개가 결합하여 무색, 무미, 무취인 기체 상태로 존재한다. 질소는 지구 대기에서 가장 많은 비중을 차지하며, 또한 지구상의 모든 생명체의 구성물이다. 또한 질소는 아미노산, 암모니아, 질산 그리고 시안화물과 같은 화합물을 구성하는 성분이기도 하다. 인
인(燐, , )은 화학 원소로 원자 기호는 P(←)이고 원자 번호는 15다. 질소족에 속하는 다가 원자로 인산염과 모든 생물 세포 내에서 발견된다. 반응성이 높아 자연 상태에서는 순수한 인의 형태로 존재하는 경우는 극히 드물다. 백린(또는 황린), 적린, 자린, 흑린 등의 여러 가지 동소체가 존재하며, 인산 비료의 주요 성분이기도 하다. 이러한 비료에는 다른 화학약품을 다량 포함하고 있으며 흔히 볼 수 없는 흑린도 볼 수 있다. 그밖에 화약, 성냥, 농약, 치약, 세제 등에도 쓰인다. 글리세르알데하이드
글리세르알데하이드()는 3개의 탄소 원자가 포함된 단당류이고, 알데하이드기를 가지고 있는 알도스이며, 화학식은 CHO이다. 글리세르알데하이드는 모든 알도스 중에서 가장 단순한 형태이다. 탄수화물 대사의 중간 생성물이며, 단맛이 나는 무색의 결정질 고체이다. 글리세르알데하이드는 하나의 하이드록시메틸기가 알데하이드로 산화된 글리세롤이기 때문에 글리세롤과 알데하이드를 결합시켜 만든 단어이다. 아미노기
아미노기는 유기 화합물이 가지는 작용기의 하나이다. 질소 원자에 수소가 결합된 형태를 취한다 (-NH2). 양성자와 결합하여 양전하를 띠는 양이온이 될 수 있고, 질소 원자가 가지고 있는 비공유 전자쌍 때문에 친핵체로 작용할 수 있다. 아질산염
아질산염(亞窒酸鹽) 이온은 NO 화학식을 지니는 음이온이다. MINO2 및 MⅡ(NO2)2, MIONO 등으로 표시한다. 일반적으로 환원제, 산화제 등으로 작용한다.